Ruoassa olevat ravintoaineet eivät imeydy heti. Ne on hajotettava pienempiin osiin eri entsyymeillä. Proteiinien tapauksessa tietyt entsyymit auttavat hajottamaan ne aminohapoiksi, joita keho sitten hyödyntää. Näitä entsyymejä on kahta tyyppiä, nimittäin kymotrypsiiniä ja trypsiiniä.
Kymotrypsiini vs trypsiini
Ero kymotrypsiinin ja trypsiinin välillä on se, että kymotrypsiini toimii vain tiettyjen aromaattisten aminohappojen kanssa, joita ovat tyrosiini, tryptofaani ja fenyylialaniini, kun taas trypsiini toimii vain emäksisten aminohappojen, kuten arginiinin ja lysiinin, kanssa. Entsyymit valitsevat kukin näistä aminohapoista rakenteensa ja koonsa mukaan.
Kymotrypsiini on entsyymi, joka olennaisesti auttaa ruoansulatusprosessia hajottamalla proteiineja. Sitä erittyy haimasta haimamehun ainesosana. Entsyymi aktivoituu sen esiasteella, jota kutsutaan kymotrypsinogeeniksi. Tämä on inaktiivinen entsyymi, joka toimii vain trypsiinin läsnä ollessa.
Samaan aikaan trypsiini on toisenlainen ruoansulatusentsyymi, joka toimii erilaisten aminohappojen kanssa. Sitä tuottaa myös haima. Suurin osa sen työstä tapahtuu kuitenkin ohutsuolessa. Sen esiaste on inaktiivinen entsyymi, jota kutsutaan trypsinogeeniksi. Inaktiivinen entsyymi toimii vain enterokinaasin läsnä ollessa.
Kymotrypsiinin ja trypsiinin vertailutaulukko
| Vertailuparametrit | Kymotrypsiini | Trypsiini |
| Löytö | Se löydettiin 1900-luvulla. | Se löydettiin vuonna 1876. |
| Merkitys | Se on ruoansulatusentsyymi, joka hajottaa aromaattisia aminohappoja. | Se on ruoansulatusentsyymi, joka hajottaa emäksisiä aminohappoja. |
| Esiaste | Sen esiaste on inaktiivinen entsyymi, jota kutsutaan kymotrypsinogeeniksi. | Sen esiaste on inaktiivinen entsyymi, jota kutsutaan trypsinogeeniksi. |
| Aktivointi | Sen esiaste aktivoituu trypsiinin avulla. | Sen esiaste aktivoituu enterokinaasin avulla. |
| Aminohappoja | Se valitsee aminohappoja, mukaan lukien tyrosiini, tryptofaani ja fenyylialaniini. | Se valitsee aminohappoja, kuten arginiinia ja lysiiniä. |
| Käyttää | Sitä voidaan käyttää peptidien kartoittamiseen, peptidisynteesiin, analysointiin ja jopa sormenjälkien ottamiseen. | Sitä voidaan käyttää kudosten dissosiaatioon, mitokondrioiden eristämiseen ja solujen keräämiseen. |
| Inhibiittorit | Sen estäjiä ovat bentsamidiini, aprotiniini, DFP, EDTA, Ag+ jne. | Sen estäjiä ovat boorihapot, peptidyylialdehydit, kumariinijohdannaiset jne. |
Mikä on kymotrypsiini?
Kymotrypsiini on ruoansulatusentsyymi, joka löydettiin ensimmäisen kerran 1900-luvulla. Se kuuluu seriiniproteaasiperheeseen ja kuuluu endopeptidaasien luokkaan. Entsyymin molekyylimassa on 25,6 kDa. Sen esiastetta kutsutaan kymotrypsinogeeniksi. Tämä on inaktiivinen entsyymi, joka aktivoituu trypsiinin avulla. Kun näin tapahtuu, kymotrypsiini muodostuu ja vapautuu haimasta haimamehun ainesosana.
Jokaisen entsyymin sisällä on aktiivinen kohta, joka on rakennettu tiettyjä rakenteita ja kokoja varten. Tämä tarkoittaa, että entsyymin on valittava tietyt aminohapot, jotka mahtuvat niiden sisään. Kymotrypsiinin tapauksessa valitaan vain aromaattiset aminohapot. Näitä ovat tyrosiini, tryptofaani ja fenyylialaniini. Kun ne tulevat entsyymien aktiiviseen kohtaan, niiden peptidisidokset katkeavat, jotta ne voidaan pilkkoa.
Nämä entsyymit palvelevat erilaisia tarkoituksia lääketieteellisissä ja Vito-tutkimuksissa. Niitä käytetään peptidien kartoittamiseen, peptidisynteesiin, analysointiin ja jopa sormenjälkien ottamiseen. On myös tiettyjä estäjiä, jotka sitoutuvat kymotrypsiinin kanssa vähentämään sen aktiivisuutta. Näitä ovat bentsamidiini, aprotiniini, DFP, EDTA, Ag+ jne. Niitä löytyy usein lisäravinteista, joita määrätään ihmisille, joilla on vajaatoimintaisia kymotrypsiinientsyymejä.
Mikä on trypsiini?
Trypsiini on toinen ruuansulatusentsyymi, mutta se löydettiin paljon aikaisemmin vuonna 1876. Se kuuluu myös seriiniproteaasien perheeseen, mutta kuuluu globulaaristen proteiinien luokkaan. Trypsiinin molekyylimassa on 23,3 kDa. Sen tehtävänä on katkaista aminohappojen peptidisidokset.
Entsyymi vapautuu haimasta sen esiasteesta, jota kutsutaan trypsinogeeniksi. Tämä inaktiivinen entsyymi joutuu kosketuksiin enterokinaasin kanssa aktivoituakseen. Kun tämä tapahtuu, se kuljetetaan ohutsuoleen, jossa suurin osa sen toiminnasta tapahtuu. Entsyymi valitsee vain tietyt emäksiset aminohapot aktiiviseen kohtaan. Näitä ovat arginiini ja lysiini.
Trypsiinillä on useita käyttötarkoituksia kudosten dissosiaatiossa, mitokondrioiden eristämisessä ja solujen keräämisessä. Sillä on myös useita inhibiittoreita, joihin kuuluvat boronihapot, peptidyylialdehydit, kumariinijohdannaiset jne. Näitä löytyy erilaisista ravintolisistä, joilla on lukuisia lääketieteellisiä käyttötarkoituksia.
Trypsiiniä on kahta päätyyppiä. Näitä ovat alfa-trypsiini ja beeta-trypsiini. Jokaisella niistä on erilainen rakenne ja toiminta eri lämpöstabiilisuuden kynnyksellä. Kuitenkin molemmat aktiiviset kohdat sisältävät asparagiinihappoa, histidiiniä ja seriiniä, jotka auttavat koko aminohappojen hajoamisprosessia. He tekevät sen katkaisemalla c-terminaalisen pään, jossa on hiiltä.
Tärkeimmät erot kymotrypsiinin ja trypsiinin välillä
- Kymotrypsiini löydettiin 1900-luvulla, kun taas trypsiini löydettiin vuonna 1876.
- Kymotrypsiini on ruoansulatusentsyymi, joka hajottaa aromaattisia aminohappoja, kun taas trypsiini on ruoansulatusentsyymi, joka hajottaa emäksisiä aminohappoja.
- Kymotrypsiini valitsee aminohapot, mukaan lukien tyrosiini, tryptofaani ja fenyylialaniini, kun taas trypsiini valitsee aminohapot, mukaan lukien arginiini ja lysiini.
- Kymotrypsiinin esiaste on inaktiivinen entsyymi, jota kutsutaan kymotrypsinogeeniksi, kun taas trypsiinin esiaste on inaktiivinen entsyymi, jota kutsutaan trypsinogeeniksi.
- Kymotrypsiinin esiaste aktivoituu trypsiinin avulla, kun taas trypsiinin esiaste aktivoituu enterokinaasin avulla.
- Kymotrypsiiniä voidaan käyttää peptidien kartoittamiseen, peptidisynteesiin, analyysiin ja jopa sormenjälkien ottamiseen, kun taas trypsiiniä voidaan käyttää kudosten dissosiaatioon, mitokondrioiden eristämiseen ja solujen keräämiseen.
- Kymotrypsiini-inhibiittorit sisältävät bentsamidiinin, aprotiniinin, DFP:n, EDTA:n, Ag+:n jne., kun taas trypsiini-inhibiittoreita ovat boorihapot, peptidyylialdehydit, kumariinijohdannaiset jne.
Johtopäätös
Kymotrypsiinin ja trypsiinin ymmärtäminen voi olla vaikeaa ihmisille, jotka eivät säännöllisesti syvenny tieteellisiin tutkimuksiin. Niiden välisten erojen tunteminen voi kuitenkin auttaa selvittämään asian. Merkittävin erottava tekijä näiden kahden välillä on, että kymotrypsiini toimii vain aromaattisten aminohappojen kanssa, kun taas trypsiini toimii emäksisten aminohappojen kanssa.
Toinen merkittävä ero on, että niillä molemmilla on erilaisia esiasteita, jotka aktivoituvat vain tietyt entsyymit. Trypsiini aktivoi kuitenkin kymotrypsiinin inaktiivisen entsyymin. Lopuksi molemmilla entsyymeillä on erilaiset rakenteet ja massat. Niitä käytetään eri tarkoituksiin erilaisissa lääketieteellisissä tutkimuksissa ja prosesseissa.
