Affiniteetti ja aviditeetti ovat termejä, jotka liittyvät immuunijärjestelmän eli immunologian tutkimukseen. Termi liittyy vasta-aineisiin, joita kehon immuunijärjestelmä tuottaa kehoon joutuvia vieraita aineita vastaan. Nämä ovat näiden vasta-aineiden tuottamia vastavaikutuksia, ja niiden kyky liittyä antigeenien kanssa tunnetaan affiniteetina, kun taas vahvuus tunnetaan aviditeettina.
Affiniteetti vs Avidity
Ero affiniteetin ja aviditeetin välillä on se, että affiniteetti voidaan määritellä antigeenin ja vasta-aineen väliseksi sidosvoimaksi, kun taas toisaalta aviditeetti on useiden affiniteettien vahvuus yhdessä. Jopa affiniteetin vahvuus on alhainen, kun taas verraten aviditeetin vahvuus on paljon voimakkaampi tai esimerkiksi vahvempi.
Affiniteetti, yksinkertaisin sanoin, voidaan ilmaista antigeenin ja vasta-aineen välisenä sidosvoimana. Ainoa huomioitava seikka on se, että affiniteetti määritetään yhdelle vasta-aine- ja antigeenisuhteen molekyylille. Aluksi paratoopin vahvuus tai affiniteetti on alhainen, mutta kun he tutustuvat immuunivasteeseen, he saavat sen automaattisesti.
Tarkemmin sanottuna aviditeetti ilmaistaan vasta-aineen kyvynä sitoutua eri antigeenimolekyyleihin, ja sitä aviditeetti on. Kolme päätekijää aviditeetin määrittämisessä ovat valenssi, rakenteen järjestely ja sen sitoutumislujuus. Vasta-aine IgM on erittäin hyvä esimerkki Aviditysta.
Vertailutaulukko affiniteetin ja aviditeetin välillä
| Vertailuparametrit | Affiniteetti | Aviditeetti |
| Määritelmä | Vasta-aineen ja sen spesifisen antigeenin välinen vetovoima | Vetovoima tai vahvuus useiden affiniteettien välillä |
| Merkitys | Epitoopin ja paratoopin välissä | Useiden affiniteettien tuottama |
| Vahvuus | Matala | Korkea |
| Spesifisyys | Korkea | Vähemmän |
| Antigeenia sitova numero | Yksiarvoinen tai kaksiarvoinen | Moniarvoinen |
| Esimerkki | IgD-, IgE-, IgG- ja ABO-vasta-aineet | IgM |
| Ilmaistu | Termodynaamiset termit | Kineettiset termit |
| Laskentaehdot | Yksittäinen | Useita |
Mikä on Affinity?
Molekyylin affiniteetti voidaan ilmaista paratooppinsa omaavan vasta-aineen välisenä vetovoimana antigeeniin, jonka epitooppi on spesifinen sitoutumiskohdalle. Mutta affiniteetin pääkohta on, että se on läsnä olevan vasta-aineen yksittäiselle molekyylille laskettu vahvuus.
Sitoutumiskohdassa on neljä erilaista vuorovaikutusta, jotka auttavat osallistumaan sitoutumiseen – vetysidokset, hydrofobiset sidokset, van der Waal-voimat ja sähköstaattiset sidokset. Kaikki neljä vuorovaikutusta esiintyvät pääasiassa kahden eri molekyylin välillä, joten niiden läsnäolo vaikuttaa myös affiniteettiin.
Aluksi molekyylin affiniteetti on alhainen, mutta ajan myötä kehon immuunijärjestelmä tottuu siihen ja affiniteetti kasvaa. Jopa termi mitataan tai ilmaistaan termodynaamisten termien muodossa. Esimerkkejä affiniteetista ovat vasta-aineet IgG, IgE, IgD ja ABO-vasta-aineet.
Mikä on Avidity?
Vasta-aineiden pinnalla on yleensä useita sitoutumiskohtia, joita voi olla jopa 2-10. Siten aviditeetti on useille vasta-aineille, joissa on useita sitoutumiskohtia, annettujen useiden affiniteettien vahvuuden summa. Toinen termille käytetty nimi on toiminnallinen affiniteetti.
Aviditeettiin vaikuttavat tai vaikuttavat kolme eri tekijää, ja ne ovat – järjestelyn rakenne, sitomislujuus ja valenssi. Esimerkiksi vasta-aine IgM, joka on läsnä kehossa, sisältää kymmenen paratooppia tai sitoutumiskohtaa sen pinnalla.
Yksinkertaisesti sanottuna aviditeetti voidaan selittää useiden paratooppien affiniteetin yksittäisenä summana sen spesifiseen sitoutumisantigeeniin tai epitooppiin. IgM-vasta-aineen kapasiteetti on viisi kertaa suurempi kuin IgE:n, ja se on paras esimerkki aviditeetista.
Tärkeimmät erot affiniteetin ja aviditeetin välillä
Johtopäätös
Yhteenvetona yllä olevasta aiheesta totean, että kaksi termiä affiniteetti ja aviditeetti näyttävät molemmat näyttävän samanlaisilta toistensa kanssa, mutta sen sijaan ne ovat aivan liian erilaisia toisistaan. Affiniteetti voidaan määritellä vetovoimaksi vasta-aineen, joka on paratooppi, sitoutumiskohdan ja epitooppina olevan antigeenin sitoutumiskohdan välillä.
Toisaalta aviditeetti on vetovoima moniarvoisen (jossa on useita sitoutumiskohtia kutsutaan paratooppiksi) vasta-aineen ja moniarvoisen (useita sitoutumiskohtia kutsutaan epitooppiksi) antigeenin välillä. Siten kahden molekyylin välillä oleva sitoutumisenergia määrittää aviditeetin. Myös aviditeetti on termodynaamisesti mahdoton selittää, toisin kuin affiniteetti, kun taas se voidaan selittää molekyylin kineettisten termien kautta.
Viitteet
- https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1002/(SICI)1097-4644(19960616)61:4%3C554::AID-JCB8%3E3.0.CO;2-N
- https://www.liebertpub.com/doi/abs/10.1089/cbr.2009.0627
- https://www.jimmunol.org/content/176/7/4094.short
- https://www.mdpi.com/2073-4409/10/6/1530
